La conception informatique des protéines utilise des acides aminés non naturels

La conception informatique des protéines utilise des acides aminés non naturels
La conception informatique des protéines utilise des acides aminés non naturels

Crédit : Unsplash/CC0 Domaine public

Les protéines sont les machines moléculaires qui font bourdonner tous les êtres vivants. Ils arrêtent les infections mortelles, guérissent les cellules, captent l’énergie du soleil et bien plus encore.

Les protéines sont construites en enchaînant des blocs de construction chimiques appelés acides aminés, selon les instructions du génome d’un organisme. Ces cordes se « replient » ensuite en fonction des forces chimiques entre les acides aminés, formant les structures tridimensionnelles complexes nécessaires pour effectuer des tâches spécifiques

Les protéines fluorescentes ont révolutionné notre capacité à étudier les systèmes biologiques. Malgré une multitude d’outils de fluorescence, certains processus biologiques fondamentaux, comme les interactions entre protéines et métabolites, restent difficiles à étudier.

Le professeur adjoint Jeremy Mills et son groupe de la School of Molecular Sciences de l’Arizona State University et du Center for Molecular Design and Biomimetics du Biodesign Institute viennent de publier leurs recherches dans la revue Biochimie et présenter une nouvelle solution à ce problème.

Plus précisément, ils utilisent un acide aminé fluorescent qui ne se trouve pas dans la nature pour générer un certain nombre de nouvelles protéines fluorescentes dont les propriétés d’émission de lumière changent lorsqu’elles interagissent avec la biotine, un composé très important dans de nombreux processus métaboliques.

“Un aspect important de cette étude est que des images au niveau atomique de bon nombre de ces nouvelles protéines ont été générées et fournissent de nombreuses informations sur la façon dont la liaison de la biotine modifie les propriétés de fluorescence des protéines”, a déclaré Mills. “Cette information jette les bases du développement de nouvelles protéines fluorescentes qui contribueront à approfondir l’héritage que les protéines fluorescentes ont déjà forgé dans l’étude des systèmes biologiques.”

« Les études sur les protéines de Jeremy Mills se caractérisent par une érudition exceptionnelle et un engagement indéfectible à faire des progrès critiques qui profiteront à la science et à la société dans son ensemble », a déclaré Tijana Rajh, directrice de la School of Molecular Sciences.

Cette étude a impliqué une énorme quantité de travail, y compris la conception de constructions et d’expériences de protéines, ainsi que la purification et la cristallisation des protéines afin de collecter les données de diffraction. Les données seront utilisées dans de futures études visant à la conception rationnelle de capteurs fluorescents à base de protéines de liaison ou de dissociation de petites molécules.

Ce travail a été financé par une subvention des National Institutes of Health (NIH). La subvention de projet de recherche (R01) est le mécanisme de subvention original et historiquement le plus ancien utilisé par le NIH. L’objectif de la subvention est de développer de nouveaux outils fluorescents à base de protéines qui seront largement applicables à l’étude des systèmes biologiques d’une manière qui serait très difficile à réaliser en utilisant les protéines fluorescentes existantes.

Bien que la nature ait construit des protéines depuis plus de trois milliards d’années, le nombre de protéines possibles est astronomique : il existe plus de façons d’assembler 100 acides aminés qu’il n’y a d’atomes dans l’univers. Pendant des années, les scientifiques ont essayé de prédire les formes que les molécules de protéines devraient prendre en fonction de leurs acides aminés, avec un succès limité. L’étude actuelle est une étape importante vers la compréhension de la façon d’exploiter la puissance des protéines pour aider à guider les efforts futurs pour concevoir de manière rationnelle de nouveaux capteurs fluorescents.

Mills est également passionné d’apporter son plaisir de la science à la communauté locale. Il attribue une grande partie de son amour de la recherche à sa participation à des expo-sciences aux niveaux local et international pendant ses études secondaires. Il est juge à la Foire des sciences et de l’ingénierie de l’Arizona et à la Foire internationale des sciences et de l’ingénierie lorsque cela est possible. Il démontre également fréquemment l’utilisation du logiciel de repliement des protéines Foldit au public et a même développé des leçons destinées à un public non spécialisé qui utilise Foldit comme base.


Illuminer de minuscules protéines dans des cellules vivantes à l’aide d’étiquettes de marquage à un seul résidu


Plus d’information:
Patrick R. Gleason et al, Origines structurelles des propriétés spectroscopiques modifiées lors de la liaison au ligand dans les protéines contenant un acide aminé fluorescent non canonique, Biochimie (2021). DOI : 10.1021/acs.biochem.1c00291

Fourni par l’Université d’État de l’Arizona

Citation: La conception informatique des protéines utilise des acides aminés non naturels (2021, 1er octobre) récupéré le 1er octobre 2021 à partir de https://phys.org/news/2021-10-protein-unnatural-amino-acids.html

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